PROTEIN

PROTEIN

Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).

Ø  STRUKTUR PROTEIN

Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH).

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat):

struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.

struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen.

struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode:

 (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian  komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer,

(2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman,

(3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan

(4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). [6] Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.

Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet-atlet.

Ø    Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:

·       Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)

·       Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan protein.[7] Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan odem.Simptom yang lain dapat dikenali adalah:

o   hipotonus

o   gangguan pertumbuhan

o   hati lemak

·       Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian.

Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan diuraikan menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan sebagian asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNAtranskripsi. Kemudian karena hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulum endoplasma, disebut sebagai translasi.

  Sumber :

• §  Daging
• §  Ikan
• §  Telur
• §  Susu, dan produk sejenis Quark
• §  Tumbuhan berbji
• §  Suku polong-polongan
• §  Kentang

Keuntungan  :

• §  Sumber energi
• §  Pembetukan dan perbaikan sel dan jaringan
• §  Sebagai sintesis hormon,enzim, dan antibodi
• §  Pengatur keseimbangan kadar asam basa dalam sel

 

v PEPTIDA

Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino. Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika lebih dari 50 molekul disebut dengan protein. Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida. Ikatan peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan gugus karboksil dari asam amino lain. Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan berperan pada beberapa aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor.

Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya. Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan ini merupakan ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Ikatan peptida ini dapat menyerap panjang gelombang 190-230 nm.

Sintesis peptida dilakukan dengan menggabungkan gugus karboksil salah satu asam amino dengan gugus amina dari asam amino yang lain. Sintesis peptida dimulai dari C-terminus (gugus karboksil) ke N-terminus (gugus amin), seperti yang terjadi secara alami pada organisme. Namun, untuk mensintesis peptida, tidak semudah mencampurkan asam amino begitu saja. Seperti contohnya: mencampurkan glutamine (E) dan serine (S) dapat menghasilkan E-S, S-E, S-S, E-E, dan bahkan polipeptida seperti E-S-S-E-E. Untuk menghindari asam amino berikatan tidak terkendali, perlu dilakukan perlindungan dan kontrol terhadap ikatan peptida yang akan terjadis sehingga ikatan yang terbentuk sesuai dengan yang diinginkan. Langkah-langkah sintesis peptida adalah sebagai berikut: asam amino ditambahkan gugus proteksi. Kemudian asam amino yang diproteksi dilarutkan dalam pelarut seperti dimetyhlformamide (DMF) yand digabungkan dengan coupling reagents dipompa melalui kolom sintesis. Grup proteksi dihilangkan dari asam amino melalui reaksi deproteksi. Kemudian pereaksi deproteksi dihilangkan agar tercipta suasana penggabungan yang bersih. Coupling reagents, contohnya N,N'-dicyclohexylcarbodiimide (DCCI), membantu pembentukan ikatan peptida. Setelah reaksi coupling terbentuk, coupling reagents dicuci untuk menciptakan suasana deproteksi yang bersih. Proses proteksi, deproteksi, dan coupling ini terus dilakukan berulang-ulang hingga tercipta peptida yang diinginkan.

v KELAS PEPTIDA

Peptida dapat dikelompokkan menurut kemiripan struktur dan fungsinya :

·       Peptida Ribosomal

 Peptida ribosomal disintesis dari translasi mRNA. Peptida ini berfungsi sebagai hormon dan molekul signal pada organisme tingkat tinggi. Secara umum, peptida ini mempunyai strukstur linear.

·       Peptida non-Ribosomal

Peptida non-Ribosomal disintesis dengan kompleks enzim. Peptida ini terdapat pada organisme uniselular, tanaman, dan fungi. Pada peptida ini terdapat struktur inti yang kompleks dan mengandung pengaturan yang berbeda-beda untuk melakukan manipulasi kimia untuk menghasilkan suatu produk. Secara umum, peptida ini berbentuk siklik, walaupun ada juga yang berbentuk linear.

·       Peptida Hasil Digesti ( Digested peptides )

Peptida ini terbentuk dari hasil proteolisis non-spesifik dalam siklus digesti. Peptida hasil digesti secara umum merupakan peptida ribosomal, akan tetapi tidak dibentuk dari translasi mRNA. Peptida ini juga dapat dibentuk dari protein [yang didigesti dengan protease spesifik, seperti digesti trypsin yang sering dilakukan sebelum mass spectrometry peptide analysis.

Peptida antimikrobial adalah komponen yang telah berevolusi dan terdapat secara permanen pada sistem respon kekebalan bawaan dan ditemukan di seluruh kelas kehidupan. Perbedaan mendasar terdapat pada sel prokariot dan eukariot, yaitu yang merupakan target dari peptida antimikrobial. Peptida ini merupakan spektrum antibiotik yang luas. Peptida antimikrobial terbukti mampu membunuh bakteri gram positif dan bakteri gram negatif, termasuk strain yang yang resisten terhadap antibiotik konvensional, mycobacteria, virus yang terbungkus kapsul, jamur, dan bahkan sel kanker. Tidak seperti kebanyakan antibiotik konvensional, peptida antimikrobial dapat meningkatkan kekebalan dengan berfungsi sebagai immunomodulator.

ASAM AMINO

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

o   STRUKTUR ASAM AMINO

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

o   ISOMERISME PADA ASAM AMINO

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisina—memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CLRN, dari singkatan COOH - R - NH2).

 o   POLIMERISASI ASAM AMINO

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

o   ASAM AMINO DASAR

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

ü Asam amino alifatik sederhana :

• §  Glisina (Gly, G)
• §  Alanina (Ala, A)
• §  Valina (Val, V)
• §  Leusina (Leu, L)
• §  Isoleusina (Ile, I)

ü  Asam amino hidroksi-alifatik

§  Serina (Ser, S)

§  Treonina (Thr, T)

ü  Asam amino dikarboksilat (asam)

§  Asam aspartat (Asp, D)

§  Asam glutamat (Glu, E)

ü  Amida

§  Asparagina (Asn, N)

§  Glutamina (Gln, Q)

ü  Asam amino basa

§  Lisina (Lys, K)

§  Arginina (Arg, R)

§  Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

ü  Asam amino dengan sulfur

§  Sisteina (Cys, C)

§  Metionina (Met, M)

ü  Prolin

§  Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

ü  Asam amino aromatik

§  Fenilalanina (Phe, F)

§  Tirosina (Tyr, Y)

§  Triptofan (Trp, W)

v FUNGSI BIOLOGI ASAM AMINO.

§  Penyusun protein, termasuk enzim.

§  Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).

§  Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

v ASAM AMINO ESENSIAL

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.